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Enzyme

Struktur, Kinetik und Anwendungen
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Verfasser: Suche nach diesem Verfasser Bisswanger, Hans
Jahr: 2015
Verlag: Weinheim, Wiley-VCH
Mediengruppe: Ausleihbestand
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Inhalt

Hans Bisswanger präsentiert eine zugängliche Einführung in ein Gebiet, das zu den traditionellen Angstfächern der Studenten der Naturwissenschaften gehört. Kein anderes Buch bietet eine leichter verständliche Einführung in die Enzymkinetik und die verschiedenen Enzymfamilien.
 
Aus dem Inhalt
Vorwort
 
EINLEITUNG
Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein Überblick
Wie sind Enzyme entstanden?
Ribozyme
Weiterführende Literatur über Enzyme
 
STRUKTUR DER ENZYME
Primärstruktur
Sekundärstruktur
Tertiärstruktur
Quartärstruktur
Verlauf der Proteinfaltung
Katalytisches Zentrum und Coenzyme
 
ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR
Klasse 1: Oxidoreduktasen
Klasse 2: Transferasen
Klasse 3: Hydrolasen
Klasse 4: Lyasen
Klasse 5: Isomerasen
Klasse 6: Ligasen
 
ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN, ENZYMTESTS
Woran erkennt man ein Enzym?
Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berücksichtigen?
pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität
Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität
Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Ionenstärke
Allgemeine Regeln für Enzymtests
Aufbewahrung von Enzymen
Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen
Vorgehensweise beim Enzymtest
Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten
Wie besetimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen?
Vom Einzelnachweis zum Massentest
Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen
 
METHODEN FÜR ENZYMUNTERSUCHUNGEN
Optische Methoden
Elektrochemische Methoden
Methoden zur Messung schneller Reaktionen
 
ENZYMISOLIERUNG
Wie gewinnt man Enzyme?
Wie reinigt man Enzyme?
Fällungsmethoden
Ultrafiltration und Dialyse
Zentrifugation
Säulenchromatographische Methoden
Elektrophoretische Methoden
 
LIGANDENBINDUNG
Wie findet das Substrat sein Enzym?
Worauf beruht die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren?
Formulierung der Bindungsgleichung
Wie misst man die Ligandenbindung?
 
KINETISCHE BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN
Reaktionsordnung
Michaelis-Menten-Gleichung
Rückreaktion
 
ENZYMHEMMUNG
Kategorien der Enzymhemmung
Reversible Enzymhemmung
 
MEHRSUBSTRATREAKTIONEN
Darstellungsweise von Mehrsubstratreaktionen
Die verschiedenen Mechanismen der Mehrsubstratreaktionen
Analyse von Mehrsubstratreaktionen
 
ALLOSTERISCHE ENZYME
Grundlangen der Kooperativität
Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen
Sequenz-Modell und negative Kooperativität
Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell
 
PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYME
Immobilisierung von Enzymen
Enzymreaktionen
Künstliche Enzyme
 
ENZYME IM PRAKTISCHEN GEBRAUCH
Enzyme in der Industrie
Enzyme in Medizin und Therapie
 
AUSBLICK
 

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Details

Verfasser: Suche nach diesem Verfasser Bisswanger, Hans
Verfasserangabe: Hans Bisswanger
Jahr: 2015
Verlag: Weinheim, Wiley-VCH
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Systematik: Suche nach dieser Systematik BC-40
Interessenkreis: Suche nach diesem Interessenskreis Lehrbuch
ISBN: 978-3-527-33675-3
2. ISBN: 3-527-33675-3
Beschreibung: XVI, 291 S. : Ill., graph. Darst.
Schlagwörter: Enzymologie
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Mediengruppe: Ausleihbestand